Buongiorno a lei. L'argomento è molto dibattuto e la letteratura scientifica specifica in arte bianca non è abbondante in proposito.  Il glutatione, nella sua forma attiva ridotta (GSH) è un tripeptide (acido glutammico, cisteina e glicina), mentre nella sua forma ossidata (GSSG) due molecole di glutatione sono unite da un ponte disolfuro. Tralasciando per ovvie ragioni biochimiche la biosintesi (catabolismo e anabolismo) enzimatica del glutatione e le sue funzioni di: antiossidante, inibitore sostanze tossiche, modulatore risposte immunitarie ecc.in ambito cellulare ma, rifacendomi unicamente all'implicazione con il S. cerevisiae e il settore dell'arte bianca, posso rispondere che in letteratura scientifica si trova che il GSH è inizialmente prodotto e consumato dal lievito , in qualità di cellula animale, nel corso della fermentazione alcolica per essere rilasciato successivamente  in seguito alla lisi cellulare; mediamente il GSH costituisce 0.5% - 1% del peso secco della cellula. Durante l'apoptosi oppure la morte cellulare, in conseguenza a diversi fattori, di S. cerevisiae, o del LAB L. sanfranciscensis vi è rilascio di GSH ridotto nell'impasto.  Il glutatione ridotto aumenta l'estensibilità, diminuisce la produzione di CO2 e  migliora il gusto del pane. La presenza del glutatione endogeno nella forma ridotta, nella farina di frumento, fu evidenziata già nel 1936 da Sullivan; i suoi effetti sulla struttura glutinica e sulle qualità panificatorie di una farina sono studiate ancora oggi in particolar modo la sua azione “indebolente” sulla maglia glutinica che conferma le osservazioni sulla perdita di struttura con la conseguente estensibilità della maglia, dopo i processi di congelamento e scongelamento dell'impasto. I noti effetti dell’acido ascorbico sulla struttura glutinica, con molta probabilità, si manifestano anche sul glutatione sfruttando la capacità sia dell' E300 sia del E924 di ossidare i gruppi solfidrilici delle molecole endogene di GSH per ottenere la forma ridotta inattiva GSSG seconda la reazione 2GSH + glutatione perossidasi ---> GSSG (forma ossidata), mentre la reazione inversa GSSG + NADPH + H+ ---> 2GSH (forma ridotta) + NADP+ è catalizzata dalla glutatione reduttasi. L’ossidazione da GSH a GSSG impedirebbe la formazione dei ponti disolfuro glutine/glutatione evitando la cosiddetta “debolezza” della struttura. Qualsiasi fattore che comprometta lo sviluppo della rete del glutine influisce sulla capacità di ritenzione del gas e sulle prestazioni generali in cottura. Per quanto riguarda la risposta a tutti gli altri suoi quesiti in letteratura non ci sono reports specifici che leghino l'azione diretta del glutatione con la maturazione o con la capacità di idratare maggiormente. Qui le posso rispondere solo come opinione tecnica personale: il glutatione non è assolutamente un enzima come le proteasi ecc.,che si attiva con l'abbassamento del pH, valori soglia di Acidità totale, ecc., ma al massimo si può assistere al passaggio dalla forma red a quella ox in funzione della glutatione reduttasi/perossidasi, ecc. Per quanto riguarda la capacità di raggiungere elevate idratazioni in un impasto, questo dipende da diversi fattori e forse solo marginalmente dalla presenza del glutatione in quanto i gruppi SH del glutine sono impegnati in ponti  S-S con il glutatione lasciando liberi altri gruppi funzionali del tripeptide ( -COOH, -NH ) che potrebbero a loro volta complessare molecole di  H2O. Nel ringraziarla per aver posto il quesito, le invio i miei più cordiali saluti.