Buongiorno a lei, mi scusi ma affermare, a prescindere, che gli impasti vadano "buttati" mi sembra un pochino una  forzatura; può darsi che qualcuno vada buttato ma da qui a dire, senza ombra di dubbio, che più bolle ci sono più la maglia glutinica è "andata" ne possiamo discutere da un punto di vista scientifico.  La formazione di bolle in impasti ad elevata idratazione è normalissima e la quantità dipende sia dal processo fermentativo, dalla solubilità dei gas a specifici valori di temperatura, dalla coalescenza in base alla presenza di altri ingredienti come i lipidi, dal quantitativo di sale, dalla temperatura, dall'idratazione totale della massa e soprattutto dall'elasticità/estensibilità  della massa. Facciamo un piccolissimo passo indietro per capire bene.  Le proteine ​​insolubili, cioè quelle direttamente responsabili della rete glutinica contengono legami covalenti e non covalenti che contribuiscono alla formazione e alla struttura dell'impasto. I legami non covalenti includono legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici, legami ditirosina, interazioni di Van der Waals e legami che le stesse strutture proteiche possono creare con altre molecole di natura differente (carboidrati, carboidrati non amido, lipidi ecc.). Sebbene i legami idrogeno siano individualmente deboli, contribuiscono alla stabilità dell'impasto quando sono presenti in gran numero. I legami idrofobici e ionici, sebbene presenti in quantità molto piccole, svolgono un ruolo significativo nelle interazioni tra i biopolimeri all'interno dell'impasto e di conseguenza promuovono la stabilità dell'impasto. D'altra parte, esistono legami covalenti (cioè legami peptidici e legami disolfuro) tra gli amminoacidi che normalmente rimangono invariati durante la panificazione. Sebbene la cisteina rappresenti solo il 2% delle proteine ​​del glutine, può influenzare in modo significativo la struttura e la funzionalità del glutine. I legami disolfuro tra le proteine ​​della farina formano forti legami incrociati all'interno e tra le catene polipeptidiche, che stabilizza altri legami energetici come l'idrogeno e le interazioni idrofobiche. Inoltre, le gliadine possono anche interagire con i polimeri della glutenina tramite interazioni idrofobiche non covalenti e i residui di glutammina tramite legami idrogeno. L'interscambio del legame disolfuro avviene durante la miscelazione dell'impasto, possibilmente tramite rottura e riformazione dei legami stessi. Rompere e riformare i legami disolfuro porta alla formazione di una rete allineata lungo la direzione dell'estensione partendo da una struttura disordinata, casuale quando le proteine non sono idratate. Partendo dal secco cioè dalla farina tal quale e aggiungendo acqua la struttura proteica si modifica, acquista mobilità e "forma"; il meccanismo/modello che spiega il comportamento delle proteine in funzione dell'idratazione prende il nome di "loop and train". A bassa idratazione si formeranno legami idrogeno intercatena tra le glutammine secondo il modello "train" . Man mano che si eleva l'idratazione si aumenta la plasticizzazione del sistema e i legami idrogeno tra le molecole di acqua più vicine ai gruppi polari delle proteine; si formano i primi "loop" . Aumentando ancora l'idratazione, si aumentano i legami idrogeno tra le molecole di acqua e tra l'acqua e le glutenine con il conseguente aumento di grossi ed abbondanti "loop" cioè  regioni/zone  in cui si interrompono i legami idrogeno intercatena  pur mantenedoli in altre zone/punti. Queste regioni sono mobili facendo pensare alla quasi separazione tra le catene cioè alla rottura di tutti i legami idrogeno tra le glutenine; in realtà questo non accade anzi in presenza di molta acqua si formano/rompono i legami idrogeno, ponti disolfuro ecc. tra tutte le strutture implicate ed aumenta sempre di più la plasticizzazione. E' normale che in tale acqua ci siano disciolti dei gas che addizionati a quelli prodotti dal processo metabolico formino le classiche bolle; più acqua c'è più aumenteranno le dimensioni delle bolle intese come fenomeno di coalescenza tra bolle più piccole, a temperatura di frigorifero. Tenga presenta che la solubilità dei gas diminuisce all'aumentare della temperatura e l'anidride carbonica è il gas che presenta una solubilità maggiore rispetto all'ossigeno (ammesso che ce ne sia ancora dopo il metabolismo cellulare!) e all'azoto a pari valore di temperatura e pressione. Se la struttura si presenta ancora plastica e compatta non ci sono ragioni tecniche per non usarla. Spero di non averle confuso le idee. Un saluto cordiale e grazie e lei per essersi rivolto al nostro servizio.